En 2018, el profesor John McGeehan de la Universidad de Portsmouth y sus colegas diseñaron una enzima que puede digerir el tereftalato de polietileno (PET), el material principal utilizado en la fabricación de botellas de plástico para bebidas de un solo uso. Ahora, el mismo equipo ha creado un cóctel de dos enzimas que puede digerir PET hasta seis veces más rápido.
Knott y col. creó un sistema de dos enzimas para la deconstrucción de PET, que emplea una enzima (PETasa) para convertir el polímero en intermedios solubles y otra enzima (MHETasa) para producir los monómeros de PET constituyentes. Esta imagen SEM muestra una película de PET amorfa después de un tratamiento enzimático de 96 horas a 30 grados Celsius. Crédito de la imagen: Knott et al., Doi: 10.1073 / pnas.2006753117.

Knott y col . creó un sistema de dos enzimas para la deconstrucción de PET, que emplea una enzima (PETasa) para convertir el polímero en intermedios solubles y otra enzima (MHETasa) para producir los monómeros de PET constituyentes. Esta imagen SEM muestra una película de PET amorfa después de un tratamiento enzimático de 96 horas a 30 grados Celsius. Crédito de la imagen: Knott et al ., Doi: 10.1073 / pnas.2006753117.

La contaminación por plásticos representa una crisis medioambiental global. En respuesta, los microbios están desarrollando la capacidad de utilizar polímeros sintéticos como fuentes de carbono y energía.

En 2016, un equipo de biólogos japoneses informó sobre el descubrimiento y la caracterización de la bacteria del suelo, Ideonella sakaiensis 201-F6, que utiliza dos enzimas para despolimerizar el PET en sus monómeros constituyentes.

La caracterización adicional de Ideonella sakaiensis reveló una degradación de PET llamada PETasa.

El descubrimiento presagió la primera esperanza de que una solución al problema global de la contaminación plástica podría estar al alcance, aunque PETase por sí sola aún no es lo suficientemente rápido como para que el proceso sea comercialmente viable para manejar las toneladas de botellas de PET desechadas que ensucian el planeta.

En 2018, el profesor McGeehan y sus coautores estudiaron la estructura de la enzima PETasa y la diseñaron en el laboratorio para que fuera un 20% más rápida en la descomposición del PET.

En el nuevo estudio, combinaron PETasa y una segunda enzima llamada MHETase, que se encuentra en la bacteria del suelo, para generar un sistema de dos enzimas para la deconstrucción de PET.
Análisis estructural de MHETase. Crédito de la imagen: Knott et al., Doi: 10.1073 / pnas.2006753117.

Análisis estructural de MHETase. Crédito de la imagen: Knott et al ., Doi: 10.1073 / pnas.2006753117.

“Estábamos charlando sobre cómo PETase ataca la superficie de los plásticos y MHETase corta las cosas aún más, por lo que parecía natural ver si podíamos usarlos juntos, imitando lo que sucede en la naturaleza”, dijo el profesor McGeehan.

“Nuestros primeros experimentos demostraron que de hecho funcionaban mejor juntos, así que decidimos intentar vincularlos físicamente, como dos Pac-men unidos por un trozo de cuerda”.

“Estamos encantados de ver que nuestra nueva enzima quimérica es hasta tres veces más rápida que las enzimas separadas que evolucionan naturalmente, lo que abre nuevas vías para nuevas mejoras”.

Los investigadores estudiaron la estructura 3D de la enzima MHETasa, dándoles los planos moleculares para comenzar a diseñar un sistema enzimático más rápido.

Utilizaron Diamond Light Source, un sincrotrón que utiliza intensos rayos X 10 mil millones de veces más brillantes que el Sol, para actuar como un microscopio lo suficientemente potente como para ver átomos individuales.

“Nuestra investigación combinó enfoques estructurales, computacionales, bioquímicos y bioinformáticos para revelar conocimientos moleculares sobre su estructura y cómo funciona”, dijeron.

“El estudio fue un gran esfuerzo de equipo que involucró a científicos en todos los niveles de sus carreras”.

Los hallazgos fueron publicados en Proceedings of the National Academy of Sciences https://www.pnas.org/content/early/2020/09/23/2006753117

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